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    1 酶制劑發(fā)展為印染工藝的改革創(chuàng)造了條件

    酶制劑與化學(xué)藥劑進(jìn)行印染加工的區(qū)別：⑴酶制劑反應(yīng)的專一性，只能對特定的一種物質(zhì)進(jìn)行水解、裂解或特定的化學(xué)反應(yīng)，從某些物質(zhì)中去除某一種特定成分。例如用蛋白酶進(jìn)行蠶絲的脫膠，能使絲膠水解，而絲素不水解，雖然絲膠和絲素都是蛋白質(zhì)，但蛋白酶脫膠時(shí)不會損傷絲素；⑵可以在常溫壓下和弱酸弱堿介質(zhì)中使用，對設(shè)備要求低，不會損壞設(shè)備，勞動條件較好；⑶酶制劑的生物催化反應(yīng)速度快，可以從事快速反應(yīng)。比如，退漿可以通過數(shù)十秒汽蒸來完成，這主要是因?yàn)槊钢苿┑拇呋�活化能極低，催化效率比化學(xué)催化劑快得多。例如，過氧化氫的分解，在沒有催化劑存在時(shí)，其活化能約75360.4J/mol，若在鈀催化劑存在下，其活化能48985.6J/mol，降低了近一半，但用酶作催化劑時(shí)，其活化能7117.6J/mol，僅為無催化劑的過氧化氫活化能的1/10左右，反應(yīng)速度大大加快，快十億倍之多。由如1gα-淀粉酶晶體可在65℃、15min內(nèi)將2t淀粉轉(zhuǎn)化為糊狀，若用酸將淀粉水解成糊狀，則要在140~150℃條件下進(jìn)行。⑷酶本身是蛋白質(zhì)，無毒，對酸堿和溫度敏感，因此，可利用pH調(diào)節(jié)或溫度來抑制酶制劑的反應(yīng)；⑸酶的來源很廣，動物、植物和微生物都可用作酶的原料，特別是微生物，不受季節(jié)、地域和氣候的限制，而且微生物品種多，容易培養(yǎng)，繁殖較快，產(chǎn)量又高，可以在短時(shí)間內(nèi)廉價(jià)地大量生產(chǎn)。尤其最近使用基因工程進(jìn)行DNA順序重組和編排，使酶的性能能按人們的需要而生產(chǎn)出新穎的酶制劑，使酶制劑發(fā)生突破性的進(jìn)展；⑹酶制劑的生物催化反應(yīng)速度快，一般能在50~60℃反應(yīng)，可大量節(jié)約能源；⑺用防沾污洗滌劑染色物，在洗滌中的色度極高，而用酶洗滌其洗液色度較低，酶本身易生物降解，為環(huán)保型助劑。

    在20世紀(jì)90年代，氧化還原酶（以過氧化氫酶、漆酶和過氧化物酶為代表）、裂解酶以果膠酶中特殊的果膠酸裂解酶為代表）加入到紡織工業(yè)應(yīng)用領(lǐng)域中，近20年來，各類新型紡織用酶制劑的增長非常顯著：老品種有新的應(yīng)用；市場上出現(xiàn)了完全嶄新的酶制劑，并且發(fā)展了新的應(yīng)用領(lǐng)域；近幾年來，新專利的數(shù)量大增，酶對天然纖維的應(yīng)用工藝基礎(chǔ)已經(jīng)基本確立，而下一個(gè)里程碑將是針對和成纖維及其紡織品，對PVA的分解也是工作的目標(biāo)。在這種情況下，印染工作者要密切關(guān)注酶制劑的發(fā)展，了解和熟悉新品種的使用，還要學(xué)習(xí)有關(guān)酶生物化學(xué)，以便使用好的酶制劑來提高印染成品質(zhì)量和降低印染加工成本。

    2 酶的作用原理

    酶是活細(xì)胞所產(chǎn)生的生物催化劑，生物體內(nèi)的新陳代謝是在酶的參與下發(fā)生化學(xué)變化 的，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有生命活動�，F(xiàn)在從生物界發(fā)現(xiàn)的酶已超過2500多種，工業(yè)上大量生產(chǎn)的酶有數(shù)十種。

    2.1 酶蛋白的結(jié)構(gòu)

    酶蛋白具有一般蛋白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)，由20種天然氨基酸構(gòu)成的生物大分子化合物，是由氨基酸以肽�。�酰胺健）聚合成的肽鏈，一個(gè)蛋白質(zhì)分子可能由一條肽鏈構(gòu)成，也可能由幾條肽鏈構(gòu)成。在蛋白質(zhì)肽鏈上的氨基酸殘基按嚴(yán)格確定的順序排列，它的側(cè)鏈可以是各種天然氨基酸，不是單一氨基酸殘基的重復(fù)。

    酶蛋白是球蛋白，具有一級、二級、三級甚至四級結(jié)構(gòu)：一級結(jié)構(gòu)，是指線性排列順序的蛋白質(zhì)；二級結(jié)構(gòu)，是指肽鏈出現(xiàn)α-螺旋結(jié)構(gòu)和β-折疊結(jié)構(gòu)的形式，這是因?yàn)殡逆I上氫原子與另一肽鍵上的氧原子形成氫鍵所致；三級結(jié)構(gòu)，是指蛋白質(zhì)的肽鏈按嚴(yán)格的立體結(jié)構(gòu)盤曲折疊，而成為完整的一個(gè)分子；四級結(jié)構(gòu)，是指幾條肽鏈組成的酶分子以非共價(jià)鍵結(jié)合的方式、按一定形式相互結(jié)合而成為完整的分子，其中每條完整的肽鏈稱之為亞基。酶單百可以以一種亞基構(gòu)成，也可以由幾種亞基構(gòu)成，亞基的數(shù)目位2~60個(gè)，四級結(jié)構(gòu)具有催化活性。

    酶分子這種精細(xì)和復(fù)雜的結(jié)構(gòu)決定了酶的一些獨(dú)特的性質(zhì)，使它具有極高的催化效率和高度的專一性，它極易受外界環(huán)境的影響，如溫度、pH、重金屬離子的作用，改變酶蛋白的立體構(gòu)型，使之變形或破壞，從而使酶喪失活力。新穎的酶制劑通過DNA編排順序的改變，使酶的結(jié)構(gòu)不易受外界環(huán)境的影響而變形，保持良好的活性中心。

    2.2 酶蛋白的活性中心

    酶蛋白與一般蛋白質(zhì)的不同之處在于酶蛋白具有活性中心。酶蛋白的活性中心是與底物發(fā)生催化作用的部位，由酶蛋白的立體構(gòu)型所決定，一般是三級結(jié)構(gòu)及四級結(jié)構(gòu)才具有活性中心。若這種結(jié)構(gòu)被破壞，活性中心也就破壞，酶就失去活性，這就是當(dāng)環(huán)境變化時(shí)，酶喪失活性的原因。

    整個(gè)酶蛋白，包括活性中心和非活性中心部分，都對酶的整體結(jié)構(gòu)起著維持作用，決定了酶的親水性強(qiáng)弱、整個(gè)分子的電性和電荷分布，以及活性中心周圍的環(huán)境，如Ph、溫度等等，這就決定了酶使用的最佳工藝條件。因此，改變酶蛋白中氨基酸或其排列順序，就會改變酶的活性中心及其性質(zhì)和效能。由于探索了其內(nèi)在關(guān)系，便能人為地對酶進(jìn)行改性，以滿足工藝的需要。這便是新穎酶制劑所以能飛速發(fā)展的原因。

    酶蛋白的活性中心是決定酶催化反應(yīng)專一性的根本原因。酶催化反應(yīng)的專一性實(shí)際上包括兩方面內(nèi)容：⑴與底物結(jié)合的專一性，決定酶的催化作用專一性；⑵對底物催化的專一性，分別由結(jié)合與催化部位組成構(gòu)成活性中心，決定催化活力和催化專一性。

    如前所述，酶的活性中心是由肽鏈中的某些氨基酸基團(tuán)組成，催化部位的氨基酸數(shù)目一般只有２～３個(gè)，而結(jié)合部位的氨基酸數(shù)目要多一些，甚至處于不同的肽鏈上。

    2.3酶催化作用機(jī)理

    酶是催化劑，在催化反應(yīng)過程中，酶并不消耗，而是在催化過程中，酶和底物生成絡(luò)合物，在反應(yīng)完成后，恢復(fù)到原來的酶。酶活性中心的結(jié)合部位首先決定了酶催化作用的專一性。因此，有人將它比喻為鎖和鑰匙的關(guān)系，提出了“鎖和鑰匙”模型，指出，酶蛋白的活性部位與底物的形狀和大小完全適合時(shí)，才能發(fā)生催化反應(yīng)，否則不會發(fā)生催化反應(yīng)，但這模式過于機(jī)械化，因酶和底物都不可能是剛性的。試驗(yàn)證明在反應(yīng)過程中酶和底物分子的結(jié)構(gòu)在一定程度上會發(fā)生改變以適應(yīng)其相互結(jié)合，只要形成三點(diǎn)結(jié)合就可以發(fā)生催化反應(yīng)，但其催化機(jī)理至今不能用單一的機(jī)理解釋，有的使底物中某一鍵發(fā)生水解斷裂，例如酯的水解，先形成酰中間產(chǎn)物，最后再形成酸，有的催化分解是發(fā)生雙鍵的裂解，有的是酶分子使底物氧化或還原，它作為電子的供體或受體。因此，催化機(jī)理隨酶分子與底物分子的不同而不同，即使同一底物也因使用酶制劑不同而反應(yīng)機(jī)理各異。所以提出了誘導(dǎo)契合學(xué)說，且得到了X光衍射證明。在一個(gè)合適形狀的底物存在時(shí)，酶分子活性中心中的催化基團(tuán)A和B排列在一起，在這種情況下便能發(fā)生催化反應(yīng)，非底物分子雖能與C基團(tuán)結(jié)合，但不能使A、B基團(tuán)結(jié)合，發(fā)揮其催化反應(yīng)，這樣的非底物便成了競爭性抑制劑。

    3 酶制劑技術(shù)的近代發(fā)展

    3.1第一代酶制劑是從動物、植物組織中提取的，而現(xiàn)在工業(yè)上應(yīng)用的酶，主要來自微生物，因?yàn)槲⑸�物種類多，所有的酶幾乎都能從微生物中找到，而且微生物易于培養(yǎng)，只要有簡單的設(shè)備和一般原料為培養(yǎng)基，就能迅速繁殖，獲得大量的酶。

    3.2第二代酶制劑是通過基團(tuán)工程方法生產(chǎn)的。它是將生產(chǎn)有效酶的微生物基團(tuán)、重組成生產(chǎn)性高的其他微生物基團(tuán)，進(jìn)行高效酶的生產(chǎn)。

    DNA重組菌是將編號的目的酶基團(tuán)進(jìn)行單體分離（純株培養(yǎng)）得到的。

    首先，用制限酶分解而產(chǎn)生目的酶的染色體，再將它和稱為媒體的基團(tuán)運(yùn)輸體結(jié)合，形成DNA重組媒體，接著將它引入寄生性細(xì)菌內(nèi)，用細(xì)菌雜交等方法，選擇進(jìn)入目標(biāo)。基團(tuán)的DNA重組菌，DNA重組菌是多數(shù)DNA在菌體內(nèi)重組，使媒體擴(kuò)大，生產(chǎn)大量基團(tuán)產(chǎn)物（酶）。寄生菌主要使用枯草菌和曲菌。

    3.3第三帶酶制劑是基團(tuán)重組和蛋白質(zhì)工程相組合的酶制劑，它是將酶蛋白的部分氨基酸置換為其它氨基酸的變換方法，可以改變酶的耐藥性和耐熱性等特性。這種基團(tuán)重組與蛋白質(zhì)重組的酶制劑在近幾年的專利中幾乎普遍使用，從而可獲得染整加工所需要的酶制劑，其性能得到很大改進(jìn)。例如混配在家用洗滌劑中的堿性蛋白酶，將酶分子中的一種蛋氨酸更換為丙氨酸，可以使這種酶對漂白劑具有耐久穩(wěn)定性，而原來是不耐漂的，這正是當(dāng)前急于需要解決的一個(gè)難題。

    由于使用基團(tuán)重組技術(shù)和將部分酶蛋白置換為其他氨基酸的蛋白質(zhì)工程技術(shù)，使酶的性質(zhì)得到改善。近年來，由于基團(tuán)操作技術(shù)的進(jìn)步，80%以上的工業(yè)用酶都是用DNA重組菌生產(chǎn)的。例如退漿用的α淀粉酶，過去是第一代產(chǎn)品，如BF7658酶，后來發(fā)展為70℃的中溫型酶和90℃高溫型酶（第二代產(chǎn)品），幾年前，通過基團(tuán)重組，生產(chǎn)了能在所有溫度范圍內(nèi)使用的酶，是又基團(tuán)重組的芽孢桿菌屬微生物培養(yǎng)出來的，在70℃溶液中其酶活力為原中溫型酶的4.5，還能在高溫區(qū)使用，具有良好的耐熱性，若用汽蒸法退漿，能在數(shù)十秒鐘內(nèi)完全退漿任務(wù)。

    為了擴(kuò)大酶的使用價(jià)值，人們早就研究酶的固定技術(shù)，目前固定化技術(shù)也不斷改進(jìn)，與基團(tuán)工程、蛋白質(zhì)工程相配合，給工業(yè)生產(chǎn)帶來了很大益處。但還沒有找到普遍適用的固定化方法和廉價(jià)的載體。目前通過固定化已有可能將多種固定化酶裝在同一個(gè)柱中進(jìn)行多酶反應(yīng)：淀粉酶、糖畫酶、異構(gòu)酶同柱順序反應(yīng)將淀粉轉(zhuǎn)化為果糖；或?qū)⑻墙徒獾拿溉�部制成固定化酶，能將葡萄精直接生產(chǎn)酒精；α－淀粉酶、果膠酶、脂肪酶固定在同一柱中，對上漿的棉坯布直接進(jìn)行退漿、煮練，如果再加上漆酶與過氧化酶，則可1次性完成棉的前處理過程，總過程只要3h，還有人大膽設(shè)想，通過基團(tuán)重組 、蛋白質(zhì)工程的置換氨基酸以及DNA編號順序的重新排列，可以在同一個(gè)酶分子中裝備不同的活性中心，每種活性中心發(fā)生1種催化反應(yīng)，這種酶就可以完成多種酶的作用，這將為染整工業(yè)的革命奠定基礎(chǔ)。

    固定化酶就是將酶通過化學(xué)或物理手段，將酶束縛在一定區(qū)見內(nèi)，限制酶分子在此區(qū)間內(nèi)進(jìn)行活躍的催化作用。所以固定化酶就是束縛其在一定空間的酶。固定化酶活性中心的氨基酸殘基不發(fā)生變化，而固定化酶可以提高酶的催化效率和穩(wěn)定性，使用方便，酶反應(yīng)易于調(diào)節(jié)和控制。并且可提高酶催化反應(yīng)生成物的純度和得率，還可以節(jié)能，固定化:方法吸附法，將酶吸附在吸附劑上；共價(jià)結(jié)合法，將酶蛋白上的基團(tuán)通過共價(jià)結(jié)合連接到載體上；交聯(lián)法，用交聯(lián)劑將酶蛋白分子進(jìn)行交聯(lián)；包埋法，將酶物理性的包埋在高聚物內(nèi)。